Der Helfer in der Tasche

Vitamine dienen in der menschlichen Zelle oft als Vorläufer für so genannte Kofaktoren, zentrale Bestandteile von Enzymen. Zu diesen Kofaktoren zählen die Flavine, die der Organismus von Vitamin B₂ ableitet. Ein Team um Dr. Robin Teufel und Dr. Raspudin Saleem-Batcha vom Zentrum für Biosystemanalyse der Universität Freiburg hat nun erstmals im Detail gezeigt, wie Sauerstoff mit dem Flavin eines Enzyms interagiert und somit dessen Funktionsweise offenbart. Die Forscher haben ihre Ergebnisse im Fachjournal „Proceedings of the National Academy USA (PNAS)“ veröffentlicht.

Flavine nehmen beispielsweise im Stoffwechsel, in der Immunabwehr oder der neuronalen Entwicklung des Menschen eine bedeutende Rolle ein, finden sich aber genauso in Bakterien, Pilzen oder Pflanzen. Häufig benötigen flavinhaltige Enzyme Sauerstoff für ihre Funktion. Bisher sind jedoch viele Details über die Wechselwirkung der beiden unbekannt.

Die Wissenschaftler zeigten mithilfe der Röntgenstrukturanalyse zum ersten Mal direkt, dass Sauerstoff in einer speziellen Tasche im Inneren des Enzyms gebunden wird. Die Art der Bindung ermöglicht es, den Kofaktor zu aktivieren – und ist somit für die Funktionsweise des Enzyms essentiell. Dieses Wissen soll beispielsweise dabei helfen, Flavinenzyme in Zukunft in der Grundlagenforschung oder für biotechnologische Anwendungen gezielt zu verändern.

Originalpublikation:
Raspudin Saleem-Batcha, Frederick Stull, Jacob N. Sanders, Bradley S. Moore, Bruce A. Palfey, K. N. Houk, Robin Teufel: Enzymatic control of dioxygen binding and functionalization of the Flavin cofactor. In: Proceedings of the National Academy of Sciences USA. DOI: 10.1073