Hilfreiche Sauerstoffüberträger

In Pflanzen, Pilzen, Bakterien und Tieren spielen Enzyme mit Flavin-Cofaktor eine wichtige Rolle: Als Oxygenasen bauen sie Sauerstoff in organische Verbindungen ein. So kann der Mensch beispielsweise Fremdstoffe besser ausscheiden. Bisher waren sich Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler einig, dass solche flavin-abhängigen Oxygenasen Flavin-C4a-peroxid als Oxidationsmittel verwenden. Es entsteht, indem das C4a-Atom des Flavin-Cofaktors mit Luftsauerstoff (O₂) reagiert, ehe eines der beiden Sauerstoffatome auf die Verbindung übertragen wird. Ein Team um Dr. Robin Teufel vom Institut für Biologie II der Universität Freiburg hat herausgefunden, dass O₂ auch mit dem N5-Atom des Flavin-Cofaktors zu Flavin-N5-peroxid reagiert. Die Forscherinnen und Forscher haben ihre Ergebnisse in der Fachzeitschrift „Nature Chemical Biology“ veröffentlicht.

Das neu entdeckte Flavin-N5-peroxid hat andere reaktive Eigenschaften als das Flavin-C4a-peroxid. Manche Bakterien brechen damit stabile chemische Verbindungen auf, darunter Umweltschadstoffe wie Dibenzothiophen, ein Bestandteil von Rohöl, oder Hexachlorbenzol, ein Pflanzenschutzmittel. Mittels Röntgenstrukturanalyse sowie mechanistischen Untersuchungen konnten die Wissenschaftler aufklären, wie die Bildung dieses Flavin-N5-peroxids auf enzymatischer Ebene gesteuert wird.

In Zukunft wollen Teufel und sein Team untersuchen, wie weit verbreitet diese neuartige Flavin-Biochemie in der Natur ist. Sie wollen zudem die Rolle, Reaktivität und Funktionsweise des Flavin-N5-peroxids besser verstehen. Mit ihrer Arbeit ermöglichen sie weitere Untersuchungen, um zukünftig die Funktionsweise von Flavinenzymen vorherzusagen oder mittels Biotechnologie zu verändern.

Robin Teufel untersucht mit seiner Arbeitsgruppe am Institut für Biologie II der Universität Freiburg enzymatische Reaktionen des bakteriellen Stoffwechsels.

Originalpublikation:
Matthews, A., Saleem-Batcha, R., Sanders, J.N., Stull, F., Houk, K.N., & Teufel, R. (2020): Aminoperoxide adducts expand the catalytic repertoire of flavin monooxygenases. In: Nature Chemical Biology.
DOI: 10.1038/s41589-020-0476-2